<!--<!--<!-- <!-- /* Font Definitions */ @font-face {font-family:Wingdings; panose-1:5 0 0 0 0 0 0 0 0 0; mso-font-charset:2; mso-generic-font-family:auto; mso-font-pitch:variable; mso-font-signature:0 268435456 0 0 -2147483648 0;} @font-face {font-family:"Arial Black"; panose-1:2 11 10 4 2 1 2 2 2 4; mso-font-charset:0; mso-generic-font-family:swiss; mso-font-pitch:variable; mso-font-signature:647 0 0 0 159 0;} /* Style Definitions */ p.MsoNormal, li.MsoNormal, div.MsoNormal {mso-style-parent:""; margin:0in; margin-bottom:.0001pt; text-align:right; mso-pagination:widow-orphan; direction:rtl; unicode-bidi:embed; font-size:12.0pt; font-family:"Times New Roman"; mso-fareast-font-family:"Times New Roman";} p.MsoHeader, li.MsoHeader, div.MsoHeader {margin:0in; margin-bottom:.0001pt; text-align:right; mso-pagination:widow-orphan; tab-stops:center 207.65pt right 415.3pt; direction:rtl; unicode-bidi:embed; font-size:12.0pt; font-family:"Times New Roman"; mso-fareast-font-family:"Times New Roman";} p.MsoFooter, li.MsoFooter, div.MsoFooter {margin:0in; margin-bottom:.0001pt; text-align:right; mso-pagination:widow-orphan; tab-stops:center 207.65pt right 415.3pt; direction:rtl; unicode-bidi:embed; font-size:12.0pt; font-family:"Times New Roman"; mso-fareast-font-family:"Times New Roman";} @page Section1 {size:595.3pt 841.9pt; margin:1.0in 1.25in 1.0in 1.25in; mso-header-margin:.5in; mso-footer-margin:.5in; mso-paper-source:0; mso-gutter-direction:rtl;} div.Section1 {page:Section1;} /* List Definitions */ @list l0 {mso-list-id:1942951825; mso-list-type:hybrid; mso-list-template-ids:-523463254 -1120508634 67698691 67698693 67698689 67698691 67698693 67698689 67698691 67698693;} @list l0:level1 {mso-level-start-at:5; mso-level-number-format:bullet; mso-level-text:-; mso-level-tab-stop:.5in; mso-level-number-position:left; text-indent:-.25in; font-family:"Times New Roman"; mso-fareast-font-family:"Times New Roman";} ol {margin-bottom:0in;} ul {margin-bottom:0in;} --> <!--<!--<!--

****** الإنــزيــمـــــــــــــــــــات ******

 

هي عوامل مساعده حيويه بروتينيه التركيب . أكتشفت في الخميره

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> الحراره <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--<!-- في بداية الإستخلاص ثم تم فصل إنزيم التربسين و الليسين و غيرها

 في صورة بللوريه

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> الإنزيم <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]-->***خواص الإنزيمات***

1 – تخفض طاقة التنشيط :

 وهي كمية الطاقه اللازمه لأي مركب حتي يدخل في تفاعل ما مثلا :

 نجد أن طاقة التنشيط اللازمه لتحويل السكروز تقدر بـ 26 كيلوكالوري

 أما في حالة وجود الإنزيم ( السكرويز) تنخفض طاقة التنشيط إلي – 11.5 كيلوكالوري

*** طاقة التنشيط : هي كمية الطاقه اللازمه لتحليل أو تفاعل الماده الغذائيه . فنجد أنه عند رفع درجة حرارة أي ماده فتزيد الطاقه الحركيه لبعض الجزيئات و تزداد التصادمات فبعض الجزيئات تخرج من نطاق الماده ويحدث لها تحلل و تعطي نواتج أخري غير الماده وكذلك يحدث في حالة وجود الإنزيم

*** آلية التنشيط : إما لزيادة مساحة سطح البروتين أي الإنزيم فيعمل علي تجميع المواد علي سطحها و تساعد علي التفاعل بين المواد أو جزيئات الماده حيث يحدث إدمصاص سطحي لجزيئات المواد فتقترب من بعضها ويتكون مركب وسطي بين الإنزيم ومادة التفاعل . طاقه تنشيطيه أقل من طاقة تنشيط مادة التفاعل أي منخفضه ثم يتحلل هذا المركب بعد ذلك إلي نواتج التفاعل و الإنزيم ثم يعود الإنزيم مره أخري للإتحاد مع جزئ آخر جديد من مادة التفاعل . و نجد أن كمية الإنزيم لاتستهلك ولاتنقص قدرته علي الإرتباط .

 

<!--<!--E  +  S                       E S                           P  +  E

 

حيث الـ E هي Enzym ( الإنزيم )                ،  الـ S  هي Substrate   ( المركب الوسيط ) مادة التفاعل

  ،  الـ p   هي  Product ( نواتج التفاعل ) .

ويلاحظ : أن إتحاد الإنزيم مع نواتج التفاعل ليعطي المركب مره أخري غير عكسي نوعا و قليل

2 – تعـمل علي زيادة التفاعلات الكيميائيه حتي تصل إلي حالة الإتزان دون أن تغير نقطة الإتزان

 

<!--<!--A   +  B                      C  +  D

3 – فعاله بكميات صغيره جدا : فقد وجد أن إنزيم السكرويز يحلل 10 أصناف وزنه من السكروز في الثانيه

*** نقطة الإتزان : تختلف من مركب لآخر حيث أن النقطه ثابته ولكن سرعة الوصول لنقطة الإتزان هي التي تختلف فنجد أنها في الحاله العاديه مثلا ساعه أما في حالة الإنزيم نصف ساعه .

4 – لايتغير نشاط الإنزيم بعد خروجه من التفاعل ولايستهلك مالم تؤثر فيه المؤثرات الحيويه حراره عاليه مثلا أو عناصر سامه

5 – عكسيه في تفاعلاتها غالبا :لأن هناك بعض الإنزيمات غير عكسيه مثل الأتي :

<!--<!--Fats     lipase      Fatlyacids  + Glyceral

 

<!--<!--Sucrose     Sucrase    Glucosc +  Fractose

 

<!--<!--Amylase  Amylase      Glucose

  6 – ذات تركيب جزئي مرتفع   

  7 -  عامل مساعد حيوي موجود في الخليه

** لابد أن يحدث التفاعل في درجة حراره وضغط ملائم

** للتفرقه بين الإنزيمات وبين العامل المساعد الغير حيوي ( كبعض ذرات العناصر ) نجد أن العامل المساعد الغير حيوي يحتاج إلي حراره عاليه و في النهايه يؤدي نفس الوظيفه

****** تركيب الإنزيم ******

1 – أنزيمات بسيطه : وهي إنزيمات تتركب من بروتين فقط مثل Amylase  ، Urease   ، R.N.A.ase  

وغالبا تتركب هذه المجموعه من الإنزيمات من سلسله واحده من البولي ببتيد ( عديد الببتيد ) الملتويه ( ما عدا إنزيمي Aldolase  ، Chymotripsine ) اللذان يتركبان من سلسلتين ملتويتين

ملاحظه : يوجد للبروتين 4 تركيبات هما :

**  تركيب أولي : وهو يوضح ترتيب الأحماض الأمينيه في السلسله ( ------------ )

<!--<!--<!--<!--** تركيب ثاني : وهو يوضح طريقة لف السلسله 

<!--<!--<!--<!--** تركيب ثالث : وهو يوضح طريقة تجمع السلاسل أي طريقة

                       الإنطواء في سلسله عديدة الببتيد

** تركيب رابع : وهو يوضح طريقة إرتباط وحدات البروتين ( 2 – 4 وحدات ) بذرات المعادله السهلة التفاعل أوالإرتباط أو الإنفصال أي توضح ذرات المعادن الموجوده بالبروتين التي تعطيه حيويته

**** الإنزيم المركب ****

وهويتكون من البروتين المرتبط ويسمي الجزء البروتيني أو الإنزيم المجرد أما الجزء الغير بروتيني يسمي مساعد إنزيمي وهذا المساعد غالبا مايكون مركب عضوي ينتمي إلي الفيتامينات وذلك إذا كان إتصاله بالجزء البروتيني لايتم إلاأثناء التفاعل الإنزيمي .

أو يكون هذا المساعد جزء معدني يسمي مجموعه فعاله وهو إتصاله وثيق بالجزء البروتيني ولا ينفصل لذلك يسمي بالجزء الفعال ولا يتأثر بالحراره مثل Mg  ، Cu وغيرهما حتي إذا إجري له فرز غشائي .

 

*** أمثله للمرافقات الإنزيميه ***

 

<!--<!--1 – NAD = DPN = Co І            Nicotinamide ( H  accepter )  

 

<!--<!-- 2 – NADP = TPN = CO п                Vit B Complex (Haccpter ) ( Hu )             

 

<!--<!--             Panto thenic ( Condensing E )       3 – Co A

 

<!--<!--4 – FAD              Ripo flavine  ( H accepter  )

 

<!--<!--5 – Pyrodoxal  phosphate                 Pyridoxine ( V . TB 6 )

 

<!--<!--6 – TPP = DPT                   Thiamine  ( Co carpoxylasc ) V.TB1 

 

*** أمثله للمجموعات الفعاله ***

 

<!--<!--<!--<!--1 – Tyro sinase                Cu                                 2 -  Phosphatase                     Mn

 

<!--<!--<!--<!--3 – Alc deh.                  Zn                                    4 – Cytochrome                     Fe

 

<!--<!--5 – Nitratereductase                       Mo

 

** الوزن الجزئي للإنزيم مرتفع من 60 4 – 10 6 وغالبا ما يتركب الإنزيم من تحت وحدات يتراوح عددها من 2 – 4 ترتبط مع بعضها لتكون الإنزيم الفعال بواسطة ذره معادن أو مادة التفاعل أو حتي المرافق الإنزيمي

وهي وحدات متشابهه التركيب وهذه الوحدات تنتمي لمجموعتين مختلفتين فقط في بعض التفاصيل الدقيقه للبناء الأولي و الثانوي لبروتينها وذلك يتكون ما يسمي Iso enzymes  ، Iso zymes  ( إنزيم مشابهه ) أو غالبا ماتكون شكلين متشابهين في التفاعل و أحيانا يكون نشاطهما متباين عن بعضهما .

** يتكون Iso enzymes  لسببين :

1 – تعرض الكائن لظروف غير طبيعيه تؤدي إلي موته فإذ لم يوجد مشابه لهذا الإنزيم يقوم بنفس التأثير بكونه الكائن

2 – إحتمال حدوث الطفره للإنزيم فتتكون إنزيم مشابه له يقوم بنفس التأثير فمثلا : لو فرضنا أن الإنزيم يتكون من Subunitro  هما :

A / B  مجموعتين فيكون إحتمال تكوين الإنزيم كالآتي :

AAAA  - AAAB  - AABB  -  ABBB  - BBBB تلاحظ أن المجموعتين A ، B يختلفا في درجة الفاعليه وبعض الخواص مثل الوزن الجزئي و الهجره الكهربيه .

*** يوجد للإنزيم عدة مراكز هي :

1 – مركز التفاعل ( الحفز – النشاط – الفعال ) هو المكان الذي يحدث به تغيير مادة التفاعل لتعطي نواتج ( مواد ) التفاعل

2 – مركز الماده الفعاله : هو مكان إرتباط مادة التفاعل المعرضه للتغيير الإنزيمي وهي تمسك الماده بطريقه مناسبه لتعرضها لمركز التفاعل حتي يعمل عليها السنتر

3 – مركز التنظيم الألوستريكي : هي منطقه في الإنزيم تثبت عند إتصالها بماده معينه ( منشط أو مثبط أوهرمون ) مثلا في تغيير التركيب البنائي لمركز التفاعل بحيث تغير من نشاطه إما بالزياده أو بالنقصان .

*** التخصص الإنزيمي ***

1 – تخصص مطلق : وفيه يتفاعل الإنزيم مع مركب واحد فقط مثل Urease الذي يحلل اليوريا إلي نشادر وco2 . و إنزيم Succini cdeh- الذي يحول حمض Succinic  إلي حمض الفيوماريك ( مشابهه له ) .

2 – تخصص لنوع الرابطه أو المجموعه :

 

COOH                  COOH

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--> 

 

CH2                       CH2 

 

COOH                     CH2

 

                              COOH

3 – تخصص الإنزيم لرابطه معينه : مثل الليبيز الذي رابطة الإستر و الببتيديز متخصص لرابطة الببتيد وهناك إنزيم متخصص لمجموعه كيميائيه فقط مثل Aldehydeoxidox متخصص لأكسدة مجموعة الألدهيد فقط وينزع ذرة H  منها وهناك إنزيم متخصص للرابطه و المجموعه معا مثل إنزيم Carboxy lpolypep tidase حيث يلزم مجموعة الكربوكسيل + رابطة ببتيد لعمله

4 – تخصص فراغي : وهو متخصص لمشابه ضوئي معين فقط بمعني يعمل الإنزيم مع مشابه ضوئي مثل L " D " B " X "  ويحول المشابه للآخر ويعمل علي تحلله

****** تـسـمـيــــة الإنـزيـمــــــات ******

1 – أسماء قديمه :  وهذه ليس لها معني مثل إنزيم Oli astrase  بيحلل النشا

2 – أسماء جديده : وتشمل : أ – وفيها يضاف مقطع  ase لمادة التفاعل مثل Sucrase " Amylase   

                      ب – يتكون الإسم من : مادة التفاعل + طبيعة التفاعل + المقطع ase   مثل :

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--> 

 

Nitratc reduct ase    "   Alcohel dehydrogen ase  بالترتيب كالتالي :

      إختزال(هدرجه) كحول                   إختزال    نتريت

 

**** العوامل المؤثره علي السرعه الإبتدائيه لتفاعل الإنزيم ****

<!--[if gte vml 1]><v:shape id="_x0000_s1082" type="#_x0000_t202" style='position:absolute;left:0;text-align:left;margin-left:36pt;margin-top:13.25pt; width:63pt;height:18pt;z-index:29' filled="f" stroked="f"> <v:textbox> <![if !mso]> <table cellpadding=0 cellspacing=0 width="100%"> <tr> <td><![endif]> <div> <p class=MsoNormal dir=RTL><b><span lang=AR-SA style="font-size:8.0pt" mce_style="font-size:8.0pt">السرعة الإبتدائيه</span></b><b><span dir=LTR style="font-size:8.0pt" mce_style="font-size:8.0pt"><o:p></o:p></span></b></p> </div> <![if !mso]></td> </tr> </table> <![endif]></v:textbox> </v:shape><v:group id="_x0000_s1083" style='position:absolute;left:0; text-align:left;margin-left:18pt;margin-top:4.25pt;width:99pt;height:63pt; z-index:30' coordorigin="2520,10980" coordsize="2340,1620"> <v:group id="_x0000_s1084" style='position:absolute;left:2520;top:10980; width:1800;height:1620' coordorigin="2520,10980" coordsize="1800,1620"> <v:line id="_x0000_s1085" style="position:absolute" mce_style="position:absolute" from="2520,10980" to="2520,12600" strokecolor="red" strokeweight="2.25pt" /> <v:line id="_x0000_s1086" style="position:absolute" mce_style="position:absolute" from="2520,12600" to="4320,12600" strokecolor="red" strokeweight="2.25pt" /> </v:group><v:shape id="_x0000_s1087" style='position:absolute;left:2520;top:11520; width:2340;height:1080' coordsize="2880,1500" path="m,1500c270,990,540,480,900,240,1260,,1830,60,2160,60v330,,600,150,720,180e" filled="f" strokecolor="red"> <v:path arrowok="t" /> </v:shape><v:line id="_x0000_s1088" style="position:absolute;flip:x" mce_style="position:absolute;flip:x" from="4320,11340" to="4500,11880" /> <v:line id="_x0000_s1089" style="position:absolute" mce_style="position:absolute" from="3060,11340" to="3420,11880" /> </v:group><![endif]--><!--[if !vml]-->

<!--[endif]--> 

 

1 – ندرس السرعه الإبتدائيه

       خاصة و العوامل المؤثر عليها وذلك لعدم

        دخول عوامل أخري غير السرعه

 

2 – تركيز مادة التفاعل :

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> سرعة التفاعل <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]-->      تزداد سرعة التفاعل الإنزيمي في التركيزات المنخفضه

<!--<!-- لمادة التفاعل بزيادتها ثم تثبت عند حد معين وذلك بسبب

 تزاحم مادة التفاعل .

 قلة الماده و زيادة تركيز مادة التفاعل و النواتج و إرتباط

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> التركـيــز <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--> مادة التفاعل بتركيزها العالي مع بعض المنشطات و المثبطات 

 

 

3 – تركيز الإنزيم :

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> سرعة التفاعل <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--> 

 

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> انحراف   <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--<!--     تتناسب سرعة التفاعل تناسبا طرديا مع تركيز الإنزيم

 

   *** وقد يكون هناك إنحرافات ناتجه من:

 أ - قلة المرافقات لتواجه  زيادة الإنزيم

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> تركيز الإنزيم <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]-->ب -  و تراكم المواد السامه و المثبطات <!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> Trypsine <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> سرعة التفاعل <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--<!--

<!--<!--ج – تركيز أيون الهيدروجين أي رقم الـ PH  :

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> Lipase <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]-->لكل إنزيم درجة PH مثلي يبدي عندها أقصي نشاط

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> Pepsine <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]-->وتتراوح الـ PH  لمعظم الإنزيمات بين 4.5 – 7.5

- يقل النشاط عند إختلاف الـ PH للإنزيم عند الدرجه المثلي للآتي :

ا – تأثير الـ PH علي مقدرة إرتباط الإنزيم ومادة التفاعل

ب – ثبات البروتين الإنزيمي لوصله لنقطة الإتزان الكهربي PH

<!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]--><!--[if !mso]--> <!--[endif]--> 12    10    8     6      4         2        0 <!--[if !mso]--> <!--[endif]--><!--<!--[if !vml]-->

<!--[endif]-->4 – درجة الحراره :

من العوامل المؤثره علي السرعه الإبتدائيه لتفاعل الإنزيم كالتالي :

لكل إنزيم درجة حراره مثلي ولها تأثيران :

أ – تأثير علي سرعة التفاعل  (  +  )

<!--<!--[if !vml]-->

<td st